амінокислоти
амінокислоти
- Зміст глави:
- Амінокислоти. Представники аліфатичних амінокислот. Ароматичні амінокислоти. Використання амінокислот.
- Отримання амінокислот: α-амінокислоти, β-амінокислоти, ω-амінокислоти, ароматичні амінокислоти.
- Будова амінокислот. Стероізомерія. Цвиттер-іонна структура.
- Хімічні властивості амінокислот. Аліфатичні амінокислоти. Реакції по аминогруппе.
- Реакції по карбоксильної групі. Специфічні властивості амінокислот. Ароматичні амінокислоти.
- Білки. Синтез пептидів.
- Аналіз білкових молекул. Якісні реакції. Визначення С- і N-кінцевих амінокислот.
- Просторова будова білків.
Просторова будова білків
Молекули білка набагато складніше, ніж просто послідовність амінокислотних залишків (первинна структура). Через великої кількості карбоксильних і амідних груп в молекулі білка виникають численні водневі зв'язку NH ... O = C, завдяки яким молекула закручується в спіраль. Найчастіше це правообертальна α-спіраль, проте зустрічаються і левовращающіе спіралі. Цей тип організації білкової молекули називається вторинною структурою білка. У деяких випадках реалізується інший тип вторинної структури - складчаста β-структура, коли пептидні ланцюга розташовуються паралельно один одному.
α-спіраль
β -Складчатость
Третинна структура білка показує, який просторовий обсяг займає молекула. Розрізняють фібрилярні (відношення довжини молекули до її ширині більше 10) і глобулярні білки.
Вид глобулярного білка
Четвертичная структура білка відноситься до макромолекулам, утвореним з декількох поліпептидних ланцюгів.
Білок, що складається з двох поліпептидних ланцюгів
(один з поліпептидів виділено зеленим кольором)
Третинна і четвертинна структури білка утримуються за рахунок додаткових хімічних зв'язків. Наприклад, дисульфідних містків між залишками цистеїну або електростатичних взаємодій між аммониевой і карбоксильної групами різних поліпептидних ланцюгів. Велику роль у формуванні четвертинної структури грають сольватаціонние ефекти (взаємодія з розчинником).
Оскільки вторинна, третинна і, особливо, четвертичная структури білка визначаються численними і, найчастіше, дуже слабкими, взаємодіями, вони легко руйнуються. Цей процес називається денатурацією. Денатурація може відбуватися під впливом різних факторів - зміни температури, рН, дії окислювачів або відновників. Детергенти (ПАР) викликають денатурацію через зміни гідрофільних або гідрофобних властивостей окремих фрагментів молекул пептидів. Денатурація протікає і при дії сполук, що утворюють сильні водневі зв'язку (наприклад, сечовина), при цьому порушуються водневі зв'язки всередині білкових молекул.
Таким чином, щоб встановити повну структуру білкової молекули, а не тільки послідовність амінокислотних залишків, з нею необхідно працювати в дуже м'яких умовах, не допускаючи руйнування більш високих рівнів організації молекули. Зазвичай це умови, близькі до біологічних і природним для даного білка.
Вправи до теми "Амінокислоти"
Тести для самоперевірки