амінокислоти

амінокислоти

    Зміст глави:
  1. Амінокислоти. Представники аліфатичних амінокислот. Ароматичні амінокислоти. Використання амінокислот.
  2. Отримання амінокислот: α-амінокислоти, β-амінокислоти, ω-амінокислоти, ароматичні амінокислоти.
  3. Будова амінокислот. Стероізомерія. Цвиттер-іонна структура.
  4. Хімічні властивості амінокислот. Аліфатичні амінокислоти. Реакції по аминогруппе.
  5. Реакції по карбоксильної групі. Специфічні властивості амінокислот. Ароматичні амінокислоти.
  6. Білки. Синтез пептидів.
  7. Аналіз білкових молекул. Якісні реакції. Визначення С- і N-кінцевих амінокислот.
  8. Просторова будова білків.

Просторова будова білків

Молекули білка набагато складніше, ніж просто послідовність амінокислотних залишків (первинна структура). Через великої кількості карбоксильних і амідних груп в молекулі білка виникають численні водневі зв'язку NH ... O = C, завдяки яким молекула закручується в спіраль. Найчастіше це правообертальна α-спіраль, проте зустрічаються і левовращающіе спіралі. Цей тип організації білкової молекули називається вторинною структурою білка. У деяких випадках реалізується інший тип вторинної структури - складчаста β-структура, коли пептидні ланцюга розташовуються паралельно один одному.

У деяких випадках реалізується інший тип вторинної структури - складчаста β-структура, коли пептидні ланцюга розташовуються паралельно один одному

α-спіраль

α-спіраль

β -Складчатость

Третинна структура білка показує, який просторовий обсяг займає молекула. Розрізняють фібрилярні (відношення довжини молекули до її ширині більше 10) і глобулярні білки.

Вид глобулярного білка

Четвертичная структура білка відноситься до макромолекулам, утвореним з декількох поліпептидних ланцюгів.

Четвертичная структура білка відноситься до макромолекулам, утвореним з декількох поліпептидних ланцюгів

Білок, що складається з двох поліпептидних ланцюгів
(один з поліпептидів виділено зеленим кольором)

Третинна і четвертинна структури білка утримуються за рахунок додаткових хімічних зв'язків. Наприклад, дисульфідних містків між залишками цистеїну або електростатичних взаємодій між аммониевой і карбоксильної групами різних поліпептидних ланцюгів. Велику роль у формуванні четвертинної структури грають сольватаціонние ефекти (взаємодія з розчинником).

Оскільки вторинна, третинна і, особливо, четвертичная структури білка визначаються численними і, найчастіше, дуже слабкими, взаємодіями, вони легко руйнуються. Цей процес називається денатурацією. Денатурація може відбуватися під впливом різних факторів - зміни температури, рН, дії окислювачів або відновників. Детергенти (ПАР) викликають денатурацію через зміни гідрофільних або гідрофобних властивостей окремих фрагментів молекул пептидів. Денатурація протікає і при дії сполук, що утворюють сильні водневі зв'язку (наприклад, сечовина), при цьому порушуються водневі зв'язки всередині білкових молекул.

Таким чином, щоб встановити повну структуру білкової молекули, а не тільки послідовність амінокислотних залишків, з нею необхідно працювати в дуже м'яких умовах, не допускаючи руйнування більш високих рівнів організації молекули. Зазвичай це умови, близькі до біологічних і природним для даного білка.

Вправи до теми "Амінокислоти"

Тести для самоперевірки

Часы работы

Вторник – cуббота: 12:00-22:00
Воскресенье - понедельник: выходной